Выбор читателей
Популярные статьи
Что такое АЛТ, надо ли его лечить — вопросы, которые внезапно начинают интересовать пациентов, увидевших высокое значение этого параметра в результатах биохимического анализа крови. Часто заболевший человек даже не знает, что такое биохимия крови.
Биохимический анализ крови – это емкое и информативное исследование, способное дать исчерпывающий ответ на вопрос о состоянии здоровья пациента. АЛТ (аланинаминотрансфераза) – один из параметров биохимического анализа крови, один из многих, но важный. Аланинаминотрансфераза синтезируется внутри клеток организма в очень небольших объемах, а потому ее избыток будет свидетельствовать о серьезных нарушениях в физиологии человека. Более подробно про АЛТ — в основном материале статьи.
АЛТ – это эндогенный фермент. Коннотация «эндогенный» означает, что это вещество синтезируется организмом, а не поступает в него с пищей или каким-нибудь другим способом извне. Ферментами в химии принято называть особые вещества, которые помогают осуществляться биохимическим реакциям. В неорганической химии употребляют в этом же значении другой термин – катализатор.
Кроме АЛТ, в теле человека синтезируются другие важные ферменты: аспартатаминотрансфераза (АСТ), щелочная фосфатаза, г-глутамилтрансфераза, креатинкиназа (ММ, МВ, ВВ), α-амилаза.
Все эти вещества имеют важное значение в жизнедеятельности человеческого организма. Креатинкиназа, например, – важный участник энергетического обмена в тканях, α-амилаза помогает расщеплять глюкозу на более простые органические соединения, АЛТ и АСТ осуществляют обратимые биохимические реакции аминокислот аланина и аспартата (аминокислотный обмен).
Ценность аланина в том, что он способен быстро превращаться в глюкозу, способствуя своевременному энергоснабжению органов человеческого организма. Аспартат – важный участник азотистого обмена. И аланин, и аспартат играют важную роль в образовании лейкоцитов – клеток иммунной системы, что делает эти ферменты необходимой частью здорового иммунитета.
Функциональная схожесть АЛТ и АСТ объясняется их родственными биохимическими свойствами, данный факт позволил использовать ферменты в качестве единого биохимического маркера. Это не означает, что АЛТ ничего сам по себе не представляет, как параметр – вместе со значениями уровня АСТ он дает более полноценную клиническую картину состояния здоровья пациента.
Разберемся поэтапно, как именно работает АЛТ в парной диагностике с уровнем АСТ. АЛТ присутствует в порядке убывания по количеству в следующих органах – печень, почки, сердце, скелетные мышцы; АСТ – сердце, печень, головной мозг, скелетная мускулатура. И АЛТ, и АСТ находятся в клетках, в кровь ферменты попадают только во время их гибели и распада. Поэтому норма содержания этих веществ в крови крайне незначительна. Когда же происходит массовая гибель клеток, вызванная патологией или механическими повреждениями органов, уровень ферментов в крови может увеличиваться в 5, 10 и больше раз. Врач-диагност, оценивая результаты анализа, способен по содержанию АЛТ и АСТ узнать месторасположение патологии, степень ее развития, угрозу здоровью.
Если превышен уровень АЛТ и АСТ, но АЛТ ощутимо больше – вероятно, поражена печень (надо отметить, что в качестве «печеночных маркеров» ферменты – наиболее авторитетные показатели).
Если превышен АСТ, а АЛТ нет – поражен мозг, например, инсультом. Если уровни обоих ферментов увеличены и находятся в приблизительно одинаковых значениях – поражена мышечная ткань скелетной мускулатуры, сильно повышен уровень АСТ, а АЛТ меньше, но тоже выше нормы – поражена мышечная ткань сердца. Подробнее в видео:
Получив на руки бланк с результатами анализа биохимии крови, пациент видит перед собой цифры и названия параметров. Эта информация ничего ему не скажет, если он не знает диапазон норм, в котором значения параметров будут считаться опасными или безопасными для здоровья человека. Ниже опубликованы таблицы значений АЛТ с нормами для мужчин, женщин и детей.
Больше всего аланинаминотрансферазы находится в клетках печени. Поэтому основной причиной резкого повышения фермента в организме станет массовая гибель клеток печени. Наиболее серьезные заболевания печени – это гепатиты различной этиологии, цирроз печени, рак печени.
Внимание! Характерная особенность перечисленных патологий печени – отсутствие явной симптоматики. Развитие указанных заболеваний печени проходит преимущественно безболезненно, без повышения температуры и других типичных для внутренних воспалительных процессов признаков.
Термин «гепатит» происходит от греческих слов ἡπατῖτις, ἥπαρ – «печень». Типология гепатитов в медицинской науке основывается на их этиологии. Всего существует 4 типа гепатитов: инфекционный, токсический, лучевой и аутоиммунный.
Патологическое состояние клеток печени, необратимое замещение паренхиматозной ткани печени фиброзной. Однажды начавшись, цирроз печени будет продолжаться до тех пор, пока вся паренхима не заменится фиброзной тканью. Причиной цирроза могут быть гепатиты различной этиологии. В национальной культуре цирроз прочно связан с последствиями длительного злоупотребления алкоголем.
Гепатоцеллюлярная карцинома – именно так называют медики рак печени, сложнейшее онкологическое заболевание, способное развиться из гепатита любой этиологии, эволюционное продолжение цирроза печени.
Печень – не единственная причина, способная вызвать повышение уровня аланинаминотрансферазы, но самая существенная. Уровень АЛТ может резко увеличиться во время инфаркта миокарда, панкреатита, сильного стресса, ревматоидного артрита, миопатии скелетных мышц, приема нестероидных противовоспалительных препаратов (аспирин, диклофенак, ибупрофен), парацетамола и лекарств, содержащих экстракты лекарственной валерианы, эхинацеи пурпурной.
Итак, мы узнали, что такое АЛТ в биохимическом анализе крови, осталось узнать, как правильно реагировать на болезненные состояния, связанные с повышением этого фермента.
Конечно, лечить само повышение не требуется, избыток АЛТ – это лишь характерный признак некоторых патологических состояний в организме. Необходимо лечить сами заболевания, которые вызвали повышение фермента, а также принять определенные профилактические меры по смягчению их клиники – отказ от алкоголя, строго сбалансированная диета, здоровая экология, меньше источников радиоактивного излучения (летнее солнце – тоже источник радиации), постоянная гигиена и здоровый образ жизни.
Содержание
Совокупное название ферментов внутри клеток называется «трансаминаза». Данные белковые структуры образуются при помощи нарушения целостности клеток, поэтому увеличение их количества бывает при гепатитах, при инфаркте миокарда и других болезнях. В медицинской практике для лабораторной диагностики применяются особые обозначения маркерных ферментов. Они помогают выявить наличие заболевания до его явного проявления. К примеру, нарушение работы печени до появления желтухи.
Эндогенный фермент, который находится во всех клетках организма называется аланинаминотрансфераза (alt) из группы трансфераз. АЛТ в крови относится к подгруппе аминотрансфераз. Что такое аланинаминотрансфераза? Преобладающее количество alt располагаются на почках и печени человека, меньше – на сердце и мышцах. Маркерными ферментами для печени выступает АлАТ в крови, а для миокарда – АСТ. Трансаминазы относятся к индикаторным, т.е. они увеличивают свою активность за счет повреждения ткани при гибели, разрушения клеток с последующим выходом.
При помощи биохимического анализа (другое название печеночные пробы) определяется количество содержания alt в единицах на литр. У взрослых норма АЛТ в крови составляет 28 – 190 ммоль (0,12–0,88). Показатель АСТ равен 28 – 125 ммоль (0,18–0,78). Белковые структуры синтезируются внутриклеточно в результате цитолиза, поэтому у человека их должно быть мало. Если обнаружен высокий уровень белков, то можно говорить о существовании заболевания.
Правильными результатами у здоровой женщины считаются от 20 до 34 ед./л. (0,5 – 1,5 мкмоль). Показатель АсАТ – до 31 ед./л. Отклонения от нормы АЛТ в крови у женщин может произойти вследствие приема оральных контрацептивов, таблеток (парацетамола, варфарина, аспирина), препаратов, содержащих эхинацею и валериану. При беременности результат анализа покажет высокое значение. Перед сдачей анализов следует отказаться от внутримышечных инъекций и физкультуры, так как результаты могут оказаться неправдивы.
Белковые структуры необходимы для ускорения работы биохимических процессов. Норма АЛТ в крови у мужчин – до 45 ед./л. (0,5 – 2 мкмоль). Количество маркерных ферментов АСТ должно быть до 41 ед./л. Алкоголизм, ожоги, солнечные удары, отравление грибами – все это является причиной несоответствия нормальному показателю аланинаминотрансфераза. Недостаток витамина B6 вызывает проблемы с памятью, нарушения работы органов, упадок умственной деятельности, повышение показателя АСТ.
Прочитав статью «АЛТ анализ крови - что это», родители захотят проверить показатель своего ребенка. Результат может показывать отклонения от нормы АЛТ у детей из-за неравномерного роста ребенка. Показатели отличаются исходя из возраста. С течением времени количество белковых структур стабилизируется и станет близким к нормальному. Если есть большие отклонения, то здесь не виноват юный возраст. Следует обратиться к врачу. Детские нормальные результаты анализа:
Незначительное несоответствие нормальным результатам анализа считается приемлемым. Увеличенное количество белковых структур определяет степень: легкую (увеличение превышает норму до 5 раз), среднюю (10 раз), высокую (20 раз). Если на момент сдачи анализа были соблюдены все условия (исключен алкоголь, препараты, физические нагрузки), то повышение АЛТ в крови свидетельствует о наличии следующих заболеваний:
Недостаток витамина B6 и дефицит фолиевой кислоты можно обнаружить при сдаче анализа на количество белков аланинаминотрансфераза. Результат будет находиться ниже нормальной отметки медицинского анализа. Пониженный АЛТ в крови также свидетельствует о воспалительных процессах печеночных клеток. При циррозе печени здоровые клетки почти или абсолютно отсутствуют, поэтому уровень аланинаминотрансферазы будет пониженный.
АЛТ (АлАТ) присутствует в очень больших количествах в печени и почках, в меньших - в скелетных мышцах и сердце. ACT (АсАТ) распределена во всех тканях тела. Наибольшая активность имеется в печени, сердце, скелетных мышцах и эритроцитах.Принцип метода
Аспартат-аминотрансфераза катализирует реакцию между L-аспартатом и 2-оксоглутаратом, в результате которой они превращаются в L-глутамат и оксалацетат. Определение основано на измерении оптической плотности гидразонов 2-оксоглутаровой и пировиноградной кислоты в щелочной среде. Гидразон пировиноградной кислоты, возникающей при самопроизвольном декарбоксилировании оксалацетата, обладает более высокой оптической плотностью.
Аланин-аминотрансфераза катализирует реакцию между L-аланином и 2-оксоглутаратом, в результате которой они превращаются в L-глутамат и соль пировиноградной кислоты. Определение основано на измерении оптической плотности гидразонов 2-оксоглутаровой и пировиноградной кислоты в щелочной среде.
Гидразон пировиноградной кислоты обладает более высокой оптической плотностью.
Повышенное содержание кетоновых тел (в сыворотках больных диабетом) вызывает завышение активности ферментов ACT и АЛТ.
Гемолиз повышает активность ACT или АЛТ в сыворотке крови. Снижение результатов вызывают синтетические моющие средства.
Пределы активности:
АЛТ 5 - 30 Е/л ґ 0,017 или 0,09-0,51 мккат/л;
ACT 7-18 Е/л ґ 0,017 или 0,12-0,31 мккат/л.
Метод определения активности АСТ
Необходимые реактивы
3. L-аспарагиновая кислота или L-аспарагиновой кислоты натриевая соль.
4. Фосфатный буфер 0,1 моль/л, рН 7,4: 0,16 г однозамещенного фосфата калия и 2,07 г двузамещенного фосфата калия трехводного растворяют в 40-160 мл воды, проверяют рН и доводят водой в мерной колбе до 100 мл.
Стабилен при хранении в холодильнике.
5. Субстратно-буферный раствор 0,25 моль/л L-аспарагиновой кислоты в 0,1 моль/л фосфатном буфере рН 7,4: 3,30 г L-аспарагиновой кислоты (или 3,9 г натриевой соли L-аспарагиновой кислоты) растворяют в 40-50 мл 0,1 моль/л фосфатного буфера, проверяют рН и доводят фосфатным буфером в мерной колбе до 100 мл. Если применяют L-acпaрагиновую кислоту, то к навеске перед растворением в фосфатном буфере для установления рН 7,4 добавляют примерно 20-26 мл 1 моль/л раствора едкого натра и затем проверяют рН. Стабилен при хранении в холодильнике в течение месяца.
6. β-никотинамидадениндинуклеотид восстановленный, динатриевая соль, 15 ммоль/л: 16 мг НАДH ґ Na2 ґ 4H2O растворяют в 1,5 мл воды. Раствор стабилен в течение 2 недель при хранении в темной посуде в холодильнике. Коэффициент молярного поглощения не ниже 5,6 ґ 102 м2 ∙ моль–1 при 340 нм.
7. α-κетоглутаровая кислота, 0,45 моль/л: 0,2 г α-кетоглутаровой кислоты растворяют в 2,5 мл воды и добавляют 5 моль/л раствора едкого натра.
Если используют динатриевую соль α-кетоглутаровой кислоты, то 0,26 г соли растворяют в 3 мл воды, раствор стабилен в течение 2 недель при хранении в холодильнике. α-кетоглутаровая кислота не должна содержать примесей пирувата и малата.
8. Малатдегидрогеназа из сердца свиньи (L-малат: NAD+ оксидоредуктаза). Суспензия в 50%-ном растворе глицерина. Специфическая каталитическая активность выше 17 ммоль/(с∙л). Примеси: АсАТ
9. Лактатдегидрогеназа из скелетной мышцы кролика или свиньи. Суспензия в 50%-ном растворе глицерина. Специфическая каталитическая активность выше 8 ммоль/(с л). Примеси: АсАТ
10. Натр едкий, 5 моль/л; 1 моль/л.
11.
Натрия хлорид, 154 ммоль/л (физиологический раствор).
Примечание
Для определения активности АсАТ и АлАТ по оптическому тесту используют отечественные реактивы или импортные, например, можно использовать реактивы фирмы “Reanal”. Все реактивы готовят на бидистиллированной воде, хранят при температуре от 0 до +4 °С. Уменьшение стабильности может наступить за счет роста микроорганизмов. Поэтому в растворы рекомендуется добавлять несколько капель хлороформа.
Специальное оборудование
Спектрофотометр с термостатированной кюветой. Измерение проводят при 340 нм.
Ход определения
Перед определением температура растворов и сыворотки должна быть доведена до температуры измерения. Перед работой можно готовить смесь реактивов, состоящую из субстратно-буферного раствора, раствора НАДН, МДГ и ЛДГ в соотношении 60: 1: 1: 1. Определение проводят по следующей схеме.
Перемешивают и через 60 сек. (лаг-фаза) измеряют экстинкцию и одновременно включают секундомер. Точно через 1, 2, 3 мин (или через более короткие, но равные промежутки времени) измеряют экстинкцию.
Скорректированную величину опытной пробы используют в дальнейших расчетах.
Расчет производят по формуле:
Активность, моль/(с∙м3) = нмоль/(с∙л) ґ 106 = Vр.с / ε ґ 1∙Vсыв ґ (ΔΕ / Δt)скор,
Где Vр.с - объем реакционной смеси, мл;
Vсыв - объем сыворотки, мл;
T - время реакции, сек.;
ΔΕ / Δt - изменение экстинкции за 1 сек.;
ε - κоэффициент молярной экстинкции НАДН в м2 ґ моль–1;
1 - толщина слоя жидкости в кювете в метрах (1∙102).
Примечание
Определение активности фермента можно проводить по микрометоду. Для этого перед работой готовят смесь реактивов, состоящую из субстратно-буферного раствора, растворов НАДН, ЛДГ, МДГ в соотношении 60: 1: 1: 1. Опытная проба включает смесь реактивов - 0,630 мл, сыворотку - 0,10 мл, α-кетоглутаровую кислоту - 0,02 мл. Холостую пробу ставят так же, как опытную, но вместо сыворотки добавляют 154 ммоль/л раствор хлорида натрия. Определение проводят по той же схеме, что и в макрометоде.
Метод определения активности АЛТ
Необходимые реактивы
1. Калия фосфат однозамещенный (КН2РО4).
2. Калия фосфат двузамещенный (К2НРО4 ґ 3Н2О).
3. Фосфатный буфер, 0,1 моль/л, рН 7,4: 0,16 г однозамещенного фосфата калия и 2,07 г двузамещенного фосфата калия трехводного растворяют в 40-60 мл воды, проверяют рН и доводят водой в мерной колбе до 100 мл. Стабилен при хранении в холодильнике.
4. L-aльфа-аланин.
5. Субстратно-буферный раствор, 0,63 моль/л L-аланина в 0,1 моль/л фосфатном буфере, рН 7,4: 5,62 г L-аланина растворяют в 80 мл 0,1 моль/л фосфатного буфера, проверяют рН и доводят фосфатным буфером в мерной колбе до 100 мл. Стабилен в течение 2 месяцев при хранении в холодильнике.
6. β-никотинамидадениндинуклеотид восстановленный, динатриевая соль, 15 ммоль/л (коэффициент молярной экстинкции не ниже 5,6 ґ 102 м2 ґ моль–1 при 340 нм): 16 мг НАДН ґ Na2 4H2O растворяют в 1,5 мл воды. Раствор стабилен в течение 2 недель при хранении в темной посуде в холодильнике.
7. Натр едкий, 5 моль/л.
8. α-κетоглутаровая кислота, 0,56 моль/л: 0,245 г α-кетоглутаровой кислоты растворяют в 2,5 мл воды и добавляют 0,5 мл 5 моль/л раствора едкого натра. Если используют динатриевую соль α-кетоглутаровой кислоты, то 0,318 г соли растворяют в 3 мл воды. Раствор стабилен в течение 2 недель при хранении в холодильнике.
9. Лактатдегидрогеназа из скелетной мышцы кролика или свиньи, суспензия в 50% растворе глицерина. Специфическая каталитическая активность выше 8 ммоль/(с л). Примеси: АсАТ
10. Натрия хлорид, 154 ммоль/л (физиологический раствор).
Все реактивы лучше готовить на бидистиллированной воде.
Специальное оборудование то же, что для АсАТ.
Ход определения
Перед определением температура растворов и сыворотки должна быть доведена до температуры измерения. Перед работой можно готовить смесь реактивов, состоящую из субстратно-буферного раствора, раствора НАДН и ЛДГ в соотношении 60: 1: 1. Определение проводят по следующей схеме (табл. 12).
Перемешивают, через 60 сек. (лаг-фаза) измеряют экстинкцию и одновременно включают секундомер. Точно через 1, 2, 3 мин (или через более короткие, но равные промежутки времени) измеряют экстинкцию. Измерение опытной и холостой проб проводят против воды при 340 нм в кювете с толщиной слоя в 1 см.
Поправку на холостой опыт проводят по формуле:
(ΔΕ/Δt)оп – (ΔΕ/Δt)хол = (ΔΕ/Δt)скор.
Скорректированную величину опытной пробы используют в дальнейших расчетах. Расчет производят по формуле:
Активность, моль/(с∙м3) = нмоль/(с∙л) ґ 106 = V/ε ґ 1∙V ґ (ΔΕ/Δt)скор.
Условные обозначения те же, что для определения АсАТ.
Примечание
Определение активности фермента можно проводить по микрометоду. Для этого перед работой готовят смесь реактивов, состоящую из субстратно-буферного раствора, растворов НАДН и ЛДГ в соотношении 60: 1: 2. Опытная проба включает: смесь реактивов - 0,630 мл; сыворотку - 0,10 мл; α-кетоглутаровую кислоту - 0,02 мл. Определение проводят по той же схеме, что и в макрометоде.
Клинико-диагностическое значение
Значительное повышение активности АЛТ (в два раза выше нормы и более) развивается при некрозе печеночных клеток любого происхождения, тяжелом шоке, правосердечной недостаточности, острой аноксии, обширной травме печени, левосердечной недостаточности. Подъем активности имеет место также при циррозе печени, механической желтухе, опухоли печени, обширном инфаркте миокарда, миокардите, миозите, мышечной дистрофии. Иногда активность увеличивается при гемолитической болезни, преэклампсии, умеренной мышечной травме, жировой печени, хроническом алкоголизме, тяжелых ожогах, выраженном панкреатите.
Значительное повышение активности ACT развивается при гепатитах вирусного происхождения. Подъем активности имеет место также при некрозе клеток печени или их повреждении любой этиологии, включая холестатическую и обструктивную желтуху, хронические гепатиты, лекарственное повреждение печени, алкогольный гепатит (обычно ACT более АЛТ), вирусные и хронические гепатиты (АЛТ более ACT в большинстве случаев, плохой прогноз при ACT более АЛТ); метастазах в печень и гепатомах, инфекционном мононуклеозе, некрозе или травме сердечной или скелетной мышцы, воспалительных заболеваниях скелетной или сердечной мышцы, после острого инфаркта миокарда (ACT более АЛТ), тяжелой физической нагрузке, сердечной недостаточности, тяжелых ожогах, тепловом ударе, гипотиреозе (40-90% случаев), обструкции кишечника, молочнокислом ацидозе, злокачественной гипотермии, посткомиссуротомном синдроме, ревматической полимиалгии, тифоидной лихорадке, большой талассемии, токсическом шоке.
Аланинаминотрансфераза и аспартатаминотрансфераза относятся к эндогенным ферментам и являются значимыми маркерами при проведении биохимического анализа крови.
Хотя повышенный уровень АЛТ не однозначно говорит о возникновении проблем со здоровьем, тем не менее и тот и другой фермент просто так не присутствует в крови в больших объемах.
Да, уровень и АЛТ, и АСТ может повышаться при нарушениях в печени (например, при циррозе или гепатите), но необходимо внимательно анализировать и другие маркеры. Кстати, уровень АлАТ может быть повышен, если диагностирован инфаркт миокарда.
Аминотрансферазы представляют собой группу ферментов, способных катализировать реакции трансаминирования, осуществляя ведущую роль в белковом обмене, а также поддерживая связь между обменом белков и углеводов. Наиболее значимыми природными катализаторами реакций трансаминирования в организме человека являются аланинаминотрансфераза (иначе АЛТ, АлАТ) и аспартатаминотрансфераза (иначе АСТ, АсАТ).
Эти ферменты присутствуют в тканях многих органов. В норме, аминотрансферазы практически не обнаруживаются в крови. Минимальная активность ферментов обуславливается естественными регенераторными процессами в организме. Повышение уровней АлАТ и АсАТ является высокочувствительными маркерами повреждения тканей, в которых они содержатся.
Метод определения аминотрансфераз в биохимическом анализе крови нашёл широкое применение в клинической практике, благодаря своей высокой чувствительности и специфичности.
В норме, аспартатаминотрансфераза не превышает 31 ЕД/л у женщин и 37 ЕД/л у мужчин. У новорождённых показатель не должен превышать 70 ЕД/л.
АлАТ у женщин в норме не превышает 35 ЕД/л, а у мужчин – 40 ЕД/л.
Также, результаты анализа могут быть представлены в молях/час*л (от 0.1 до 0.68 для АлАТ и от 0.1 до 0.45 для АсАТ).
К искажению результатов анализа могут приводить:
Для анализа берётся кровь из вены. Результаты при срочном исследовании предоставляют в течение 1-2 часов. При стандартной диагностике – в течение суток.
Для получения максимально достоверных результатов необходимо:
Для аланинаминотрансферазы и аспартатаминотрансферазы характерна избирательная тканевая активность. Если рассматривать в
порядке убывания содержание данных ферментов в органах и тканях, то список будет выглядеть следующим образом:
Аланинаминотрансфераза (АЛТ) – фермент, который находится во всех клетках организма, главным образом в печени и почках, меньше его в сердце и мышцах. В норме активность АЛТ в крови очень низкая. При проблемах с печенью фермент высвобождается в кровоток обычно еще до появления таких характерных симптомов, как желтуха . В связи с этим АЛТ часто используется как показатель повреждения печени.
Синонимы русские
Глутамат-пируват-трансаминаза, глутамат-пируват-трансаминаза в сыворотке, СГПТ.
Синонимы английские
Alanine aminotransferase, Serum glutamic-pyruvic transaminase, SGPT, Alanine transaminase, AST/ALT ratio.
Метод исследования
УФ кинетический тест.
Единицы измерения
Ед/л (единица на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Венозую, капиллярную кровь.
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Аланинаминотрансфераза (АЛТ) – это фермент, который присутствует главным образом в клетках печени и почек и в заметно меньших количествах в клетках сердца и мышц. У здоровых людей активность в крови невелика, норма АЛТ имеет низкие значения. При поражении клеток ткани печени АЛТ высвобождается в кровоток обычно еще до появления таких характерных симптомов, как желтуха. В связи с этим активность данного фермента используется в качестве показателя повреждений печени. Вместе с другими исследованиями, выполняющими те же задачи, анализ на АЛТ входит в состав так называемых печеночных проб.
Печень является жизненно важным органом, который расположен в верхней правой части брюшной полости. Она участвует в осуществлении многих важных функций организма – в переработке питательных веществ, производстве желчи, синтезе белков, таких как факторы свертывающей системы крови, а также расщепляет потенциально токсичные соединения до безопасных веществ.
Ряд заболеваний приводит к повреждению клеток печени, что способствует повышению активности АЛТ.
Наиболее часто анализ на АЛТ назначают, чтобы проверить, не повреждена ли печень при гепатите и приеме лекарственных препаратов либо иных веществ, которые являются токсичными для данного органа. Однако АЛТ не всегда отражает только повреждения печени, активность этого фермента может повышаться и при заболеваниях других органов.
АСТ и АЛТ считаются двумя наиболее важными показателями повреждений печени, хотя АЛТ более специфичен, чем АСТ. В некоторых случаях АСТ напрямую сопоставляется с АЛТ и вычисляется их соотношение (АСТ/АЛТ). Оно может использоваться для выявления причин повреждения печени.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Что означают результаты?
Референсные значения (норма АЛТ для мужчин, женщин и детей):
В норме активность АЛТ в крови очень низкая.
Причины повышенной активности АЛТ:
При большинстве заболеваний печени активность АЛТ выше активности АСТ, так что соотношение АСТ/АЛТ будет низким. Однако существует несколько исключений: алкогольный гепатит, цирроз и повреждение мышц.
Статьи по теме: | |
Татарская национальная кухня
Татарская кухня . пожалуй, одна из самых вкусных и известных во всем... Шампиньоны, жареные с добавлением лука
Почему-то многие хозяйки незаслуженно обходят вниманием такую вкусность,... Мощи святых, почему хранятся и что значит для православия
Сведения о святых мощах, чтимых иконах и других святынях, хранящихся в... |